title ru

Архив журнала > 2013 > № 4, июль-август

МИКРОБНЫЕ α-АМИЛАЗЫ: ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА,
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ И ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА

 

Е. В. Авдиюк, Л. Д. Варбанец

Институт микробиологии и вирусологии им. Д. К.Заболотного НАН Украины, Киев;
e-mail: Этот адрес электронной почты защищён от спам-ботов. У вас должен быть включен JavaScript для просмотра.

В обзоре приведены современные данные литературы и результаты собственных исследований о продуцентах, физико-химических свойствах и субстратной специфичности α-амилаз, которые продуцируются микроорганизмами разных таксономических групп: бактериями, грибами и дрожжами. Cинтез большинства α-амилаз является индуцибельным процессом, который стимулируется присутствием крахмала или продуктов его гидролиза. Оптимизацией условий культивирования штаммов-продуцентов можно достичь повышения уровня активности энзимов. α-Амилазы, выделенные из разных источников, отличаются своими физико-химическими свойствами, в частности молекулярной массой, рН- и термооптимумами, ингибиторами или активаторами. Они способны гидролизовать α-1,4- и в некоторых случаях α-1,6-связанные остатки глюкозы в растворимом крахмале, амилозе, амилопектине, гликогене, мальтодекстринах, α- и β-циклодекстринах и других углеводных субстратах. α-Амилазы относятся к GH-13 семейству гликозил-гидролаз, характерной особенностью которых является наличие каталитического домена A в виде (β/α)8-цилиндра. Кроме домена А, в структуре α-амилаз присутствуют еще два домена: В и С, которые расположены приблизительно на противоположных сторонах (β/α)8-цилиндра. Большинство известных α-амилаз содержат в своем составе ион кальция, который находится на поверхности между доменами А и В и играет важную роль в стабильности и активности энзима.

Ключевые слова: α-амилаза, физико-химические свойства, субстратная специфичность, доменная структура.

Оригинал статьи на украинском языке доступен для скачивания в формате PDF.

© Украинский биохимический журнал