title ru

Архив журнала > 2006 > № 4, июль-август

ЛЕКТИНОФЕРМЕНТНЫЙ АНАЛИЗ КАК МЕТОД ОЦЕНКИ ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЯ ИММУНОГЛОБУЛИНОВ

А. М. Петросян, А. В. Британ

Крымский государственный медицинский университет им. С. И. Георгиевского, Симферополь, Крым, Украина;
e-mail: Этот адрес электронной почты защищён от спам-ботов. У вас должен быть включен JavaScript для просмотра.

Рассмотрены детали взаимодействия лектинов с молекулами IgG в новой, предложенной нами методике лектиноферментного анализа, позволяющей регистрировать на примере лектина гороха (Pisum sativum) степень маннозилирования молекул IgG в норме и при патологии. Показано, что для обнаружения достоверной разницы в степени гликозилирования контрольных IgG и при патологии оптимальной является исходная концентрация иммуноглобулина 1 мкг/мл. Проведена серия опытов с внесением ?-D-маннозы в иммуноферментный планшет  между этапами инкубации иммуноглобулина и лектина, а также доказан факт ингибирующего влияния ?-D-маннозы на активность лектина гороха. Предварительная инкубация лектинов с иммуноглобулинами позволяет лектинам сохранять свою активность. Показано, что это является следствием неспецифического взаимодействия молекул IgG c пероксидазой, конъюгированной с лектинами. Лектиноферментный анализ с использованием Fab- и Fc-фрагментов поликлонального контрольного IgG показал, что лектин гороха обладает большим срод­ством к антигенсвязывающему фрагменту. Эти результаты и анализ гликозилирования парапротеинов и белков Бенс-Джонса больных множественной миеломой позволяют приблизиться к пониманию деталей взаимодействия иммуноглобулинов с лектинами.

Ключевые слова: лектин, иммуноглобулин G, гликозилирование, множественная миелома.

Оригинал статьи на русском языке доступен для скачивания в формате PDF.

© Украинский биохимический журнал