Aрхив журнала > 2004 > №3, май-июнь

Вплив протонофору 2,4-динітрофенолу на активність каталази інтактних бактерій Escherichia coli

Г. Н. Семчишин, В. И. Лущак

Каталазе интактных бактерий Escherichia coli свойственен широкий рН-оптимум активности (4,0–7,5). Добавление в реакционную среду протонофора динитрофенола (200 мкМ) приводит к модификации рН-оптимума фермента (6,5–7,0). Как характер кривой, так и значения активности каталазы в интактных клетках, которую определяли в присутствии динитрофенола, совпадают с такими в бесклеточном экстракте бактерий. Утрата активности каталазы в области кислых значений рН при разрушении клеток и в присутствии протонофора динитрофенола позволяет предположить, что ее активность связана с функционированием определенного мембранного компонента. Для функционирования последнего необходим синтез белка, поскольку активность каталазы с оптимумом в кислой среде при окислительном стрессе блокируется хлорамфениколом. Допускается, что этот мембранный комплекс входит в регулон OxyR, так как активируется экзогенным пероксидом водорода. Кроме того, он не активируется при окислительном стрессе у штамма E. coli UM202, который дефицитен по каталазе НР1, активируемой Н2О2. Не обнаружена также активность каталазы в кислой области рН и у штамма АВ1157, продуцирующего обе формы каталазы и, как предполагается, имеющего дефект клеточной мембраны. Однако известные генетические характеристики этого штамма не дают возможности идентифицировать ген, ответсвенный за активность “кислой” каталазы.

Получено: 2004-01-23

Опубликовано на сайте: 2004-06-06

Оригинал статьи на украинском языке доступен для скачивания в формате PDF.