title en

Архів журналу > 2014 > № 4, липень-серпень

ІНТЕРКАЛЯЦІЯ ПРОТЕЇНІВ У ДНК ЯК ОДИН З ОСНОВНИХ
СПОСОБІВ ФІКСАЦІЇ НАЙСТАБІЛЬНІШИХ ПЕТЕЛЬНИХ
ДОМЕНІВ ХРОМАТИНУ

М. І. Чопей, К. С. Афанасьєва, А. В. Сиволоб

Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
e-mail: Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.; Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

Основний механізм формування треку ДНК за кометного електрофорезу нуклеоїдів, одержаних після лізису клітин із видаленням мембран та більшості протеїнів, полягає у витягуванні до анода негативно надспіралізованих петельних доменів ДНК, закріплених на протеїнах, що залишилися в нуклеоїді після лізису. Як склад цих залишкових протеїнових структур, так і природа їх особливо міцного зв’язку з основами петельних доменів до цього часу залишаються нез’ясованими. У цій роботі ми досліджували вплив хлорокіну, що інтеркалює в подвійну спіраль ДНК, а також агентів, що зумовлюють денатурацію протеїнів, на ефективність формування треку ДНК за кометного електрофорезу нуклеоїдів. Одержані результати свідчать, що навіть незначна денатурація протеїнів спричинює істотне зниження ефективності міграції петель за рахунок збільшення їхнього розміру. Аналогічний ефект має місце під час індукції локального розкручування ДНК у сайтах інтеркаляції хлорокіну. Обговорюється можливість топологічного характеру зв’язку основ петель ДНК із протеїнами нуклеоїда, за якого вони інтеркалюють у подвійну спіраль.

Ключові слова: нуклеоїд, петельні домени ДНК, кометний електрофорез, хлорокін, денатурація протеїнів.

Оригiнал статтi росiйською мовою доступний для зкачування в форматi PDF.

© Український бiохiмiчний журнал