title ua

Архів журналу > 2013 > № 4, липень-серпень

МІКРОБНІ α-АМІЛАЗИ: ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ,
СУБСТРАТНА СПЕЦИФІЧНІСТЬ ТА ДОМЕННА СТРУКТУРА

К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець

Інститут мікробіології і вірусології ім. Д. К. Заболотного НАН України, Київ;
e-mail: Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

В огляді наведено сучасні дані літератури та результати власних досліджень щодо продуцентів, фізико-хімічних властивостей та субстратної специфічності α-амілаз, які продукуються мікроорганізмами різних таксономічних груп: бактеріями, грибами та дріжджами. Cинтез більшості α-амілаз є індукованим процесом, який стимулюється у присутності крохмалю або продуктів його гідролізу. Оптимізацією умов культивування штамів-продуцентів можна досягти підвищення рівня активності ензимів. α-Амілази, виділені з різних джерел, відрізняються за своїми фізико-хімічними властивостями, зокрема молекулярною масою, рН- та термооптимумом, інгібіторами і активаторами. Вони здатні гідролізувати α-1,4- та в деяких випадках α-1,6-зв’язані залишки глюкози в розчинному крохмалі, амілозі, амілопектині, глікогені, мальтодекстринах, α- і β-циклодекстринах та інших вуглеводних субстратах. α-Амілази належать до GH-13 родини глікозил-гідролаз, характерною особливістю яких є наявність каталітичного домену A у вигляді (β/α)8-циліндра. Крім домену А, у структурі α-амілаз присутні ще два домени: В і С, які розташовані приблизно з протилежних боків (β/α)8-циліндра. Переважна більшість відомих α-амілаз містять у своєму складі Ca2+, який знаходиться на поверхні між доменами А і В та відіграє важливу роль у стабільності та активності ензиму.

Ключові слова: α-амілаза, фізико-хімічні властивості, субстратна специфічність, доменна структура.

Оригiнал статтi українською мовою доступний для зкачування в форматi PDF.

© Український бiохiмiчний журнал