title ua

Архів журналу > 2012 > № 6, листопад-грудень

БІОІНФОРМАТИВНИЙ АНАЛІЗ ПОТЕНЦІЙНИХ САЙТІВ
ПОСТТРАНСЛЯЦІЙНИХ МОДИФІКАЦІЙ О6-МЕТИЛГУАНІН-ДНК
МЕТИЛТРАНСФЕРАЗИ (MGMT) ЛЮДИНИ

А. П. Яцишина1, З. М. Нідоєва2, О. В. Підпала1, Л. Л. Лукаш1

1Інститут молекулярної біології та генетики НАН України, Київ;
e-mail: Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.;
2Національний педагогічний університет імені М. П. Драгоманова, Київ, Україна

В амінокислотній послідовності протеїну O6-метилгуанін-ДНК метилтрансферази людини (MGMT) за допомогою аналізу in silico виявлено низку потенційних сайтів посттрансляційних модифікацій, зокрема ацетилування залишку Gly3 N-кінця протеїну та внутрішніх залишків Lys132 і Lys135; метилування Arg166; сумоїлування Lys63 та убіквітинування Lys31, Lys39, Lys49, Lys63, Lys67, Lys135, Lys156, Lys196, Lys209. Також передбачили 16 нових потенційних сайтів фосфорилування залишків серину (позиції 13, 124, 144, 182, 183, 190, 215, 216 і 230), тирозину (позиції 100 і 189), треоніну (позиції 23, 69, 94, 126 і 229) і п’ять сайтів зв’язування з кіназами та іншими протеїнами (Ser13 із 14-3-3, Val21 й Ile172 із D-доменом, Pro78 і Pro111 з SH3-доменом, Pro111 із MAPK3). Деякі передбачені нами кінази виявлено раніше як партнери MGMT людини, що підтверджує ймовірність модифікації цих сайтів. Потенційні нові сайти потребують експериментального підтвердження модифікації та вивчення їх впливу на стабільність та репаративну активність цього ензиму.

Ключові слова: O6-метилгуанін-ДНК метилтрансфераза (MGMT), посттрансляційна модифікація протеїну, ацетилування протеїну, метилування протеїну, сумоїлування протеїну, убіквітинування протеїну, фосфорилування протеїну.

Оригiнал статтi українською мовою доступний для зкачування в форматi PDF.

© Український бiохiмiчний журнал