Архів журналу > 2011 > № 1, січень-лютий

ВИВЧЕННЯ ВЗАЄМОДІЇ 2?-5?-ОЛІГОАДЕНІЛАТІВ ТА ЇХНІХ АНАЛОГІВ ІЗ ПРОТЕЇНАМИ
ЗА ДОПОМОГОЮ ФЛУОРЕСЦЕНТНОЇ СПЕКТРОСКОПІЇ

З. Ю. Ткачук1, Л. В. Дубей1, В. В. Ткачук1, Л. В. Ткачук1,
М. Ю. Лосицький2, В. М. Ящук2, І. Я. Дубей1

1Інститут молекулярної біології та генетики НАН України, Київ;
2Київський національний університет імені Тараса Шевченка, Україна;
e-mail: Ця електронна адреса захищена від спам-ботів. Вам потрібно увімкнути JavaScript, щоб побачити її.

В роботі досліджено взаємодію серії «корових» 2?-5?-олігоаденілатів (2-5А) та їхніх аналогів із протеїнами – альбуміном, інтерфероном та імуноглобуліном G – методами флуоресцентної спектроскопії. За взаємодії олігоаденілатів у концентрації 5?10-5 М з альбуміном спостерігається різке гасіння флуоресценції протеїну (до 67%). Меншою мірою вивчені сполуки гасили емісію інтерферону, а за їхньої взаємодії з імуноглобуліном у тих самих умовах не відбувається значних змін флуоресценції. Величина гасіння залежить від структури препаратів 2-5А та знижується зі зменшенням їхньої концентрації. Ці дані свідчать про те, що 2-5А активно зв’язуються з альбуміном, менш ефективно – з інтерфероном і практично не взаємодіють з імуноглобуліном. Виходячи з різної ефективності гасіння препаратами емісії, збудженої при 280 та 296 нм, зроблено припущення про можливу роль тирозину та триптофану у процесах зв’язування конкретних препаратів. Розглянуто можливі механізми взаємодії олігоаденілатів із протеїнами.

Ключові слова: 2-5-олігоаденілати, гасіння флуоресценції, альбумін, інтерферон, імуно­глобулін.

Оригiнал статтi українською мовою доступний для зкачування в форматi PDF.

© Український бiохiмiчний журнал