Архів журналу > 2008 > № 4, липень-серпень
Т. О. Векліч, О. А. Шкрабак, С. О. Костерін
В експериментах, здійснених на оброблених розчином дигітоніну (0,1%) плазматичних мембранах клітин міометрія, досліджували вплив аліфатичного поліаміну сперміну (1 мМ) на активність уабаїнчутливої Nа+,К+-АТР-ази та уабаїнрезистентної базальної Mg2+-АТР-ази. Установлено, що спермін збільшує активність Na+,K+-АТР-ази, не порушуючи характер її куполоподібної залежності від величини співвідношення [Na+]/[K+]. При цьому константи активації ензиму іонами Na та К не змінюються. Спермін (1 мМ) також не впливає на залежність Na+,K+-АТР-азної і Mg2+-АТР-азної активності від концентрації іонів Mg (0,1–2,0 мМ у присутності 1 мМ АТР) та АТР (0,05–1,00 мМ у присутності 3 мМ Mg2+). За зазначених умов спорідненість ензимів до досліджуваних речовин також не зазнає змін. Таким чином, активація сперміном активності обох ензимів відбувається, переважно, внаслідок збільшення числа їхніх обертів, оскільки підвищується Vmax. Передбачається, що одержані експериментальні дані матимуть важливе значення як для з’ясування механізмів регуляції активності Na+,K+-АТР-ази і Mg2+-АТР-ази, так і мембранних механізмів контролю катіонного обміну у гладеньких м’язах.
Ключові слова: поліаміни, спермін, Nа+,К+-АТР-аза, Mg2+-АТР-аза, плазматична мембрана, гладеньком’язові клітини, міометрій, ензиматичний гідроліз АТР, кінетичні властивості АТР ази.
Оригiнал статтi українською мовою доступний для зкачування в форматi PDF.
© Український бiохiмiчний журнал