Архів журналу > 2007 > № 3, травень-червень
Д. С. Каніболоцький, О. С. Іванова, М.?С.?Мірошниченко, В. В. Лісняк
Розроблено новий алгоритм розрахунку параметра впорядкування зв’язку N–H пептидної групи білка на основі траєкторій руху його атомів, одержаних методом молекулярної динаміки. Для верифікації алгоритму змодельовано рухливість ВІЛ-1-протеази (3.4.23.16) з монопротонованим активним центром у водному розчині при рН 3,5–6,5. Показано, що фермент виявляє набір конформацій, проміжних між “відкритою” та “закритою” формами. Розраховані авторами значення параметра впорядкування задовільно узгоджуються з експериментальними даними, одержаними методом ЯМР.
Ключові слова: молекулярна динаміка; комп’ютерне моделювання; ВІЛ-1-протеаза; параметр впорядкування зв’язку N–H пептидних груп; ефективний час кореляції; ядерний магнітний резонанс.
Оригiнал статтi росiйською мовою доступний для зкачування в форматi PDF.
© Український бiохiмiчний журнал